MAKALAH ENZIM
BAB
I
PENDAHULUAN
A. Latar
Belakang
Suatu organisme hidup adalah rakitan
menakjubkan dari reaksi kimia. Masing-masing reaksi seolah berjalan sendiri tapi
memberi sumbangan untuk kehidupann organisme sebagai suatu kesatuan. Sel dalam
tubuh tumbuhan mampu mengatur lintasan – lintasan metabolik yang
dikendalikannnya agar terjadi dan dapat mengatur kecepatan reaksi tersebut
dengan cara memproduksi suatu katalisator dalam jumlah yang sesuai dan tepat
pada saat dibutuhkan. Katalisator inilah yang disebut dengan enzim.
Peran enzim sebagai biokatalisator
sangat berpengaruh terhadap peristiwa-peristiwa dalam tubuh. Hal ini karena
enzim sebagai determinan yang menentukan kecepatan berlangsungnya suatu
peristiwa fisiologik, yang memainkan peranan sentral dalam masalah kesehatan
dan penyakit. Sehingga, dalam keadaan-keadaan tertentu kerja enzim akan
mengalami perubahan. Dalam keadaan tubuh yang kurang seimbang, atau tubuh yang
kurang sehat, reaksi-reaksi yang terjadi di dalam tubuh menjadi tidak seimbang.
Hal ini disebabkan kerja enzim tidak terkoordinasi dengan cermat. Sementara
dalam keadaan sehat , semua proses fisiologis akan berlangsung dengan baik
serta teratur.
B.Rumusan
Masalah
1. Bagaimana
pengertian enzim?
2. Bagaimana
tata cara penamaan enzim?
3. Bagaimana
klasifikasi atau penggolongan enzim?
4. Bagaimanan
spesifikasi enzim?
C. Tujuan
Tujuan
dari makalah ini yaitu:
1. Mengetahui
dan memahami pengertian enzim serta istilah-istilah di dalamnya.
2. Mengetahui
dan memahami tata cara penamaan enzim.
3. Mengetahui
dan memahami klasifikasi enzim.
4. Mengetahui
dan memahami spesifikasi enzim.
BAB II
PEMBAHASAN
A.
Pengertian Enzim
Enzim ialah suatu zat yang dapat mempercepat laju reaksi namun tidak ikut bereaksi.
Enzim merupakan reaksi atau proses kimia yang berlangsung dengan baik dalam tubuh makhluk hidup karena adanya katalis yang mampu mempercepat reaksi. Koenzim mudah dipisahkan dengan proses dialisis.
Enzim berperan secara lebih spesifik
dalam hal menentukan reaksi mana yang akan dipacu dibandingkan dengan
katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi dapat berlangsung dengan tidak
menghasilkan produk sampingan yang beracun. Enzim
sangat penting dalam kehidupan, karena semua reaksi metabolisme dikatalis oleh enzim.
Jika tidak ada enzim, atau aktivitas enzim terganggu maka reaksi metabolisme
sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu.
Reaksi-reaksi enzimatik dibutuhkan agar bakteri
dapat memperoleh makanan/ nutrient dalam keadaan terlarut yang dapat diserap ke
dalam sel, memperoleh energi kimia yang digunakan untuk biosintesis,
perkembangbiakan, pergerakan, dan lain-lain.
Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik.
Apoenzim adalah bagian enzim yang tersusun atas protein, dan merupakan bagian yang
paling utama dari enzim. Sedangkan gugus prostetik adalah bagian enzim yang
tidak tersusun atas protein dan bersifat aktif. Gugus prostetik dapat
dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim (tersusun dari bahan organik) dan
kofaktor (tersusun dari bahan anorganik). Gabungan antara apoenzim dengan kofaktor disebut holoenzim. Karakteristik
sisi aktif enzim :
• Bagian yang relatif kecil dibanding
ukuran total enzim
• Struktur 3 dimensi dibentuk oleh
gugus dari residu yang berlainan, berjauhan
• Berupa cekungan, daerah terbuka yang
dangkal
• Spesifikasi ikatan tergantung pada
pengaturan secara tepat sisi aktif enzim
B. Tata Nama Enzim
Biasanya enzim mempunyai akhiran –ase. Di depan –ase
digunakan nama substrat di mana enzim itu bekerja., atau nama reaksi yang
dikatalisis. Misal : selulase, dehidrogenase, urease, dan lain-lain. Tetapi
pedoman pemberian nama tersebut diatas tidak selalu digunakann. Hal ini
disebabkan nama tersebut digunakan sebelum pedoman pemberian nama diterima dan
nama tersebut sudah umum digunakan. Misalnya pepsin, tripsin, dan lain-lain.
Dalam Daftar Istilah Kimia Organik (1978), akhiran –ase tersebut diganti dengan
–asa.
Satu abad lalu, baru ada beberapa enzim yang dikenal dan
kebanyakan di antaranya mengatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. Semua
enzim ini diidentifikasi dengan penambahan akhiran –ase pada nama
substansi atau substrat yang dihidrolisisnya. Jadi, lipase menghidrolisis lemak (Yunani lipos), amilase menghidrolisis pati (Yunani amylon), dan protease menghidrolisis protein. Meskipun banyak sisa peristilahan
ini masih tetap bertahan sampai sekarang, pemakaiannya sudah terbukti tidak
memadai ketika ditemukan berbagai enzim yang mengatalisis reaksi yang berbeda
terhadap substrat yang sama, misal, oksidasi atau reduksi terhadap fungsi
alcohol suatu gula. Sementara akhiran -ase tetap digunakan, nama enzim
yang ada sekarang ini lebih menekankan pada tipe reaksi yang dikatalisisnya.
Sebagai contoh, enzim dehidrogenase mengatalisis pengeluaran hidrogen,
sementara enzim transferase mengatalisis reaksi pemindahan gugus. Dengan
semakin banyaknya enzim yang ditemukan, ketidakjelasan juga semakin tak
terelakkan, dan kerap kali tidak jelas enzim mana yang tengah dibicarakan oleh
seorang penyelidik. Untuk mengatasi permasalahan ini, International Union of
Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sebuah sistem yang kompleks tetapi
tidak meragukan bagi peristilahan enzim yang didasarkan pada mekanisme reaksi.
Meskipun kejelasan dan pengurangan keraguan tersebut membuat sistem nomenklatur
IUB dipakai untuk ujian riset, nama yang lebih pendek tetapi kurang begitu
jelas tetap digunakan dalam buku ajar dan laboratorium klinik. Karena
alasan tersebut, sistem IUB hanya disampaikan secara sepintas.
1)
Reksi dan enzim yang mengatalisis reaksi
tersebut membentuk enem kelas, masing-masing mempunyai 4-13 subkelas.
2)
Nama enzim terdiri atas 2 bagian. Nama
pertama menunjukkan substrat. Nama kedua, yang
berakhir dengan akhiran –ase, menyatakan tipe reaksi yang dikatalisis.
3)
Informasi tambahan,
bila diperlukan untuk menjelaskan reaksi, dapat dituliskan dalam tanda kurung
pada bagian akhir; misal, enzim yang mengatalisis reaksi L-malat + NAD+
® piruvat + CO2 + NADH + H + diberi
nama 1.1.1.37 L-malat: NAD+ oksidoreduktase (dekarboksilasi).
4)
Setiap enzim
mempunyai nomor kode (EC/Enzyme Comission) yang mencirikan tipe reaksi ke dalam
kelas (digit pertama), subkelas (digit kedua), dan subsubkelas (digit ketiga).
Digit keempat adalah untuk enzim spesifik. Jadi, EC 2.7.1.1 menyatakan kelas 2
(transferase), subkelas 7 (transfer fosfat), subsubkelas 1 (alcohol merupakan
aseptor fosfat). Digit terakhir menyatakan heksokinase atau ATP: D-heksosa
6-fosfotrasferase, sebuah enzim yang mengatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke
gugus hidroksil pada atom karbon keenam molekul glukosa.
Contoh:
1.Oksidoreduktase
1. Bekerja pada gugus CH-OH
1.Dengan NAD atau NADP sebagai akseptor
27. L-Laktat:
NAD Oksidoreduktase
EC 1.1.1.27
(laktat dehidrogenase )
2.Transferase
7. Memindahakan
gugus yang mengandung fosfor
1. Fosfotransferase
dengan suatu ugus alkohol sebaga akseptor
2. ATP :
D-glukosa 6-fosfotransferase
EC 2.7.1.2
(glukokinase)
3.Hidrolase
4. Bekerja pada
ikatan peptida
21.Protease
serin
4. Takk punya
nama sistematik
EC 3.4.21.4
(tripsin)
4.Liase
2.Liase karbon-oksigen
1. Hidroliase
13. L-serin
hidro-liase (melaksanakan deamilasi)
EC 4.2.1.13
(serin dehidratase)
5.Isomerase
1. Rasemase dan
epimerase
3. Bekerja pada
karbohidrat dan turunannya
1. D-Ribulosa
5-fosfat 3-epimerase
EC 5.1.3.1
(ribulosa fosfat)
6.Ligase
8. Membebtuk
ikatan C-S
1. Asam tiol
ligase
3. Asam Ko-A (
membentuk AMP)
EC 6.8.1.3 (asil KoA
sintetase)
B.
Penggolongan (Klasifikasi) enzim
1.
Oksidoreduktase
Enzim yang melaksanakan katalis dengan melibatkan
reaksi oksidasi suatu senyawa ataupun reduksi dengan senyawa lain
2.
Transferase
Enzim melaksanakan katalis
reaksi yang mengalihkan suatu gugus yang mengandung C, P, N, S suatu senyawa ke
senyawa lain
3.
Hidrolase
Enzim yang melaksanakan katalis pemecah hidroik atau
sebaliknya
4.
Lyase
Enzim yang melaksanakan katalis pemusatan ikatan
C-C, C-O, C-N dsb, tanpa melibatkan hidrolisis atau oksidasi reduksi
5.
Isomerase
Enzim yang melaksanakan katalis reaksi isomerisasi
yang merupakan penataan kembali atom yang membentuk suatu molekul
6.
Ligase
Enzim yang melaksanakan katalis reaksi-reaksi
pembentukan ikatan antara dua moekul substrat yang terkait dengan pemusatan
ikatan pirofosfat dalam ATP atau senyawa energgi tinggi lainnya
Enzim juga dapat
dibedakan menjadi eksoenzim dan endoenzim berdasarkan tempat kerjanya, ditinjau
dari sel yang membentuknya. Eksoenzim ialah enzim yang aktivitasnya diluar sel.
Endoenzim ialah enzim yang aktivitasnya didalam sel.
Selain eksoenzim dan
endoenzim, dikenal juga enzim konstitutif dan enzim induktif. Enzim konstitutif
ialah enzim yang dibentuk terus-menerus oleh sel tanpa peduli apakah
substratnya ada atau tidak. Enzim induktif (enzim adaptif) ialah enzim yang
dibentuk karena adanya rangsangan substrat atau senyawa tertentu yang lain. Misalnya pembentukan
enzim beta-galaktosida pada escherichia coli yang diinduksi oleh laktosa
sebagai substratnya. Tetapi ada senyawa lain juga yang dapat menginduksi enzim
tersebut walaupun tidak merupakan substarnya, yaitu melibiosa. Tanpa adanya
laktosa atau melibiosa, maka enzim beta-galaktosidasa tidak disintesis, tetapi
sintesisnya akan dimulai bila ditambahkan laktosa atau melibiosa.
D.
Spesifikasi enzim
Tempat
katalitik dari suatu enzim adalah bagian dari tempat pengikatan . Enzim,
seperti antibodi sering bersifat sangat khusus dalam mengikat senyawa tertentu,
karena gugusan asam amino pada tempat pengikatan hanya cocok untuk senyawa
tertentu saja. Dengan istilah teknis dapat dikatakan bahwa suatu enzim dapat
menunjukkan kekhususan yang tinggi terhadap substratnya. Dengan kata lain,
konsep kekhususan mengandung makna bahwa satu enzim hanya dapat mengkatalis
reaksi dari substrat tertentu saja.
Kekhususan
tiap enzim merupakan segi penting dari pengendalian biolgis karena perubahan
dalam aktivitas enzim tertentu hanya mempengaruhi senyawa tertentu, tanpa
memberi akibat apapun terhadap senyawa yang lain. Ada segi kekhususan terhadap
kemampuan katalitik itu sendiri. Kemampuan enzim untuk hanya menggunakan
beberapa senyawa sebagai substrat (kekhususan yang tinggi), mengandung arti
bahwa tempat pengikatan dapat membentuk tatanan geometrik tertentu , sehingga
jumlah rantai samping dalam molekul enzim dapat mennimbulkan gaya yang jauh
lebih kuat pada substrat yang cocok bila dibanding dengan gaya yang dapat
ditimbulkan pada senyawa lain. Keberadaan gaya yang kuat ini adalah faktor yang
sangat penting untuk mempermudah perubahan bentuk substrat sehingga ikatan
molekul pada satu substrat dapat terputus dan kemudian membentuk ikatan baru.
Enzim berbeda dengan antibodi karena ikatan yang erat dapat mengubah senyawa
yang terikat.
BAB III
PENUTUP
Enzim ialah suatu zat yang dapat mempercepat laju reaksi dan tanpa ikut bereaksi didalamnya. Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan reaksi mana yang akan dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi dapat berlangsung dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun. Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik.
Penamaan
enzim berdasarkan system IUB yaitu 1) Reksi dan
enzim yang mengatalisis reaksi tersebut membentuk enem kelas,
masing-masing mempunyai 4-13 subkelas. 2) Nama enzim terdiri atas 2 bagian. Nama
pertama menunjukkan substrat. Nama kedua, yang
berakhir dengan akhiran –ase, menyatakan tipe reaksi yang dikatalisis. 3) Informasi tambahan, bila diperlukan untuk menjelaskan
reaksi, dapat dituliskan dalam tanda kurung pada bagian akhir; misal, enzim
yang mengatalisis reaksi L-malat + NAD+ ®
piruvat + CO2 + NADH + H + diberi nama 1.1.1.37 L-malat:
NAD+ oksidoreduktase (dekarboksilasi).
4) Setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang mencirikan
tipe reaksi ke dalam kelas (digit pertama), subkelas (digit kedua), dan
subsubkelas (digit ketiga). Digit keempat adalah untuk enzim spesifik. Jadi, EC
2.7.1.1 menyatakan kelas 2 (transferase), subkelas 7 (transfer fosfat),
subsubkelas 1 (alcohol merupakan aseptor fosfat). Digit terakhir menyatakan
heksokinase atau ATP: D-heksosa 6-fosfotrasferase, sebuah enzim yang
mengatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil pada atom karbon
keenam molekul glukosa.
Kasifikasifikasi enzim yaitu 1) Oksidoreduktase.
2) Transferase
. 3) Hidrolase. 4) Liase. 5) Isomerase. 6) Ligase.
Spesifikasi
enzim yaitu bahwa enzim memiliki kemampuan untuk hanya menggunakan beberapa
substrat saja. Jadi, tidak semua senyawa bisa dikatalitik oleh enzim tersebut. Tempat pengikatan dapat membentuk tatanan geometrik tertentu , sehingga
jumlah rantai samping dalam molekul enzim dapat menimbulkan gaya yang jauh
lebih kuat pada substrat yang cocock bila dibanding dengan gaya yang dapat
ditimbulkan pada senyawa lain. Keberadaan gaya yang kuat ini adalah faktor yang
sangat penting untuk mempermudah perubahan bentuk substrat sehingga ikatan
molekul pada satu substrat dapat terputus dan kemudian membnetuk ikatan baru.
DAFTAR PUSTAKA
Depdiknas.2003.Kamus
Biologi.Balai Pustaka.Jakarta
Kimbal, John
W.1994.Biology.Jilid 1, 2 dan 3. Edisi kelima. Erlangga.Jakarta
Murray, Robert K, 1996, Harper’s,
Biochemistry
Mc. Gilvery, Robert W,
And Gerald W, 1983
Pearce,
Evelyne.1997.Anatomi dan Fisiologi untk Paramedis.Gramedia Pustaka
Utama.Jakarta.
Robert W. McGilvery dan
Gerald W. Goldstein.1983.Biochemistry A Function Approach. Saunders
Company.Virginia.
Tim Kashiko.2002.Kamus
Lengkap Biologi.Kashiko Press.Surabaya.
Triman Jr, 2007 Materi
Biokimia, Surabaya
Anapoker tentunya tujuan utamanya adalah untuk bersenang-senang, oleh karena itu kami di Anapoker hadir untuk memberikan anda kemudahan dengan pelayanan terbaik
BalasHapusAnapoker kami tentunya bersaing secara sehat dengan memberikan berbagai penawaran menguntungkan dan promo judi kartu terbaik
Contact via Chat Only Untuk Info Lebih lanjut
Whatsapp : 0852 2255 5128
Line ID : agenS1288
Telegram : agenS128
Promo Bonus Untuk Member Baru AgenS128, Casino IDNLive :
Freebet Casino Online
sbobet alternatif
Freebet Casino Online Terbaru IDN Live
link sbobet
sabung ayam online
adu ayam
casino online
sabung ayam bangkok
ayam laga birma
poker deposit pulsa
deposit pulsa poker
deposit pulsa
deposit pulsa
deposit pulsa
Best Casino - Mapyro
BalasHapusFind 문경 출장안마 the best casinos 부천 출장샵 in Chicago, Illinois, 김제 출장마사지 rated by 2.9 million visitors. Find reviews, photos, directions, 오산 출장마사지 ratings, phone numbers and more 영천 출장마사지 for